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アミノ酸とタンパク質~立体構造について

タンパク質構造の階層
:タンパク質はアミノ酸の重合体(ポリマー)

一次
構造
・両末端は官能基N末端C末端
N末端:アミノ基-NH2
C末端カルボキシル基-COOH
————-
アミノ酸の配列はDNAの塩基配列で決定
(3個のヌクレオチドで1つのアミノ酸が指定)
————-
・ペプチド結合(共有結合):ペプチド鎖のアミノ酸配列
・S-S結合
(ジスルフィド結合)
システイン同士の側鎖同士はS-S結合
(ジスルフィド結合)
を形成し立体構造を補強する
ニ次
構造
αヘリックス、βシート、ランダム構造
・局所的に見られる対照的な
副構造で1つのタンパク質分子の
中に多くの種類の2次構造が含まれる
——–
畳み込み:水素結合ファンデルワールス力
三次
構造
常にループやターンなどを介してコンパクトに折り畳まれている。
三次構造の形成は、疎水性残基が水と反発してタンパク質の中に
潜ろうとする力によって進み、水素結合、イオン結合、
ジスルフィド結合などによっても構造が安定化される。
三次構造には、二次構造に含まれなかった
全ての非共有結合が含まれ、タンパク質全体の形を決定。
異性体の関係にある
——-
有機溶媒界面活性剤などで疎水結合を切る
と三次構造が壊れ、タンパク質の変性が起こりやすい
四次
構造
タンパク質の中には複数(場合によっては複数種)の
ポリペプチド鎖非共有結合でまとまって複合体(会合体)
を形成しているものを「四次構造」と呼ぶ
・多量体

いくつかのポリペプチドやタンパク質サブユニットの複合体
異性体の関係にある
————
各サブユニットには疎水結合や水素結合または
イオン結合が広い領域に多数存在し相補的に
働くために方向性

 

250px-Protein-structure

 

 glyco  糖たんぱく質
糖鎖が付加されたタンパク質
726 分泌タンパク質
細胞膜から分泌するタンパク質

 

立体構造について
立体構造の変性 加熱イオンの環境の変化で容易に変化する
タンパク質が機能を発揮するために 本来の立体構造をとっておかなければならない。
変性したタンパク質 機能は一般的には失われる。タンパク質の失活
変性を除去したタンパク質 元に戻ることもあるし、元に戻らない事もある。
共有結合 でつながったアミノ酸の鎖は折りたたまれて立体的な構造になり、酵素活性などの生理機能を発揮する。

 

ペプチド結合
:アミノ酸同士を結合する酸アミド結合のこと
アミノ酸は縮合反応により結合する
この反応はリボソームという酵素によって触媒され、翻訳と呼ばれる。
ペプチド結合はによる電子の非局在化のため二重結合に近くなることからにほぼ平面構造であり、その二面角ω(C1-N間)は180°に近い。
2つのアミノ酸 カルボキシル基-COOH
アミノ基-NH2
水素原子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)
 酸アミド結合(−CO−NH−)

卵をゆで卵に。
-S-H- + -H-S-

酸化は電子を奪われる。
還元は電子を与える。

ヘモグロビン・・・O2の運搬
インスリン

 

細胞と浸透圧の関係

溶けているものを溶質
溶かしているものを溶媒

細胞膜は比較的に水を通す。

全透膜:1:1をたもつ
半透膜:溶媒を透し溶質を透さない性質。
生体膜はほぼ半透膜とみなす。

細胞内液と細胞外液の濃度はほぼ同じ。

浸透圧:P=CRT

P 浸透圧
C 溶液のmol濃度(mol/L)
R 気体定数
T 絶対温度(℃+273)

浸透圧低い=低張
:細胞内液、外液より濃度が低い溶液は低張であるという。
=髭剃りでが多いところで切ると赤血球が破れ痛々しく赤くなる。
赤血球を破裂することを溶血

浸透圧高い=高張
:細胞内液、外液より濃度が高い溶液は高張であるという。
=砂浜だと海水なので塩分が多いため赤血球は縮む。
痛々しく血液は散らばらない。

等張液(Ringer液)
血管は変化しない。
0.9%生理食塩水
5%ブドウ糖液

緩衝溶液(BufferSolution)
:PH衝撃で細胞が爆破することを弱める液

若干の酸やアルカリを加えてもPHの変動が少ない。

赤血球
赤血球は無核の細胞で、細胞膜を研究するのに適する。
成熟した赤血球はミトコンドリアもないのでエネルギーは酸素呼吸ではなく解糖系で調達している。

ちょっと参考までに以下の動画をみつけたので紹介。